Methylobacterium rhodesianum MB 126 possesses two stereospecific crotonyl-CoA hydratases

摘要: Deux crotonyl-CoA hydratases distinctes presentes chez Methylobacterium rhodesianum MB 126 ont ete separees par chromatographie sur colonne avec du DEAE-Sepharose CL-6B. Ces deux enzymes ensuite purifiees red 120 agarose et Mono Q. L'enzyme A etait specifique L(+)-hydroxybutyryl-CoA. Elle a un poids moleculaire estime 160 000 comprend sous-unites identiques de 43 34 000. Les K m la L(+)-hydroxybutyryl-CoA etaient 83 90 u M, respectivement. B D(-)hydroxybutyryl-CoA. Son molecules est evalue 39 elle contient 12 presente une cinetique type sigmoide envers le crotonyl-CoA, coefficient Hill etant d'environ 2,5. La valeur pour D(-)hydroxybutyryl-CoA 0,5 mM. Concernant synthese PHB les bacteries methylotrophes utilisant sentier serine, nous speculons role possible d'une sequence d'evenements impliquant β-cetothiolase, reductase liee au NADH L(+)acetoacetyl-CoA ainsi que stereospecifiques.