Stabilité conformationnelle et mécanisme de dénaturation de protéines thermostables : étude de la carboxypeptidase et de la ribonucléase Sso7D de l'archéobactérie thermoacidophile "Sulfolobus solfataricus"

摘要: L'etude des determinants au niveau moleculaire de la stabilite proteines est d'une importance fondamentale en biochimie. La comprehension du chemin repliement aussi une autre question biochimique centrale. Afin d'etudier ces questions, nous avons choisi deux modeles l'archaebacterie sulfolobus solfataricus : ribonuclease sso7d et carboxypeptidase. Ces d'archaebacteries sont connues pour leur extreme leurs proprietes catalytiques qui font d'elles candidates ideales ce genre d'etudes. Les experiences menees dans cette these constituent investigation thermodynamique cinetique par le biais pression afin relation structure-fonction proteines. notamment l'effet sur les parmi aspects moins explores biophysique. Notre travail carboxypeptidase suggere que peut etre employee domaine biotechnologique tant facteur thermo-stabilisant effectuee a demontre l'importance juxtaposition acides amines aromatiques l'interieur centre hydrophobe liaisons hydrogene stabiliser structure native cinetiques (induites sauts pression) permis caracteriser l'etat transition reaction son volume d'activation. De plus, l'analyse fine spectres d'absorbance uv methode derivees quatriemes revele informations nouvelles concernant mobilite residus