Le rôle du calcium dans l'activité et la stabilité de quelques protéinases bactériennes

摘要: Resume La production de proteinases par toute une serie bacteries (M. lysodeikticus, B. megatherium, Coccus P, Proteus sp, Ps. pyocyanea, mesentericus, subtilis et. cereus, cultivees en aerobiose et a pH compris entre 7 8, est d'autant plus forte que ces cultures se font temperature basse, ici 26°. Le optimum 8. L'activite proteinases, separees cellule bacterienne, inhibee differents reactifs du calcium: fluorure, citrate, oxalate, nitrilotriacetate (Complexone I), ethylenediamino-tetracetate II), hexametaphosphate sodium. L'inactivation des diverses n'est pas instantanee, fait lentement la basse. Les presentent grandes differences sensibilite, celle M. lysodeikticus etant sensible, completement inactivee tous les sauf le cereus resistante puisque meme complexone II metaphosphate n'exercent sur elle qu'une action assez faible. precedents peut etre empechee addition calcium condition celui-ci soit ajoute sitot melange l'enzyme aux reactifs. Si un temps ou moins long apres ce melange, l'activite initiale ne retrouve qu'exceptionnellement: processus d'inactivation elimination calcium, reversible au debut, devient suite rapidement irreversible. D'autre part, protege contre leur inactivation temperature. joue ainsi role fondamental d'une part dans etd'autre stabilite bacteriennes: c'est constituant enzymes; ceux-ci sont donc metalloproteines lesquelles, selon origine, liaison proteines labile. Dans son substance active vis proteine, remplace strontium seulement pour petite part; molecule proteinase, assurant structure l'enzyme, partie magnesium; mais complexe proteine-magnesium forme, s'il conserve proteine sa fondamentale, possede aucune activite proteolytique. Au cours recherches precedentes, ete mise point utilisee nouvelle solution tampon, base methyl- d'ethylmorpholine, utilisable 8.5, contenant ni ion metallique capable complexer calcium.