作者: P. Desnuelle , C. Fabre
DOI: 10.1016/0006-3002(55)90007-X
关键词:
摘要: Resume 1. Il est possible d'analyser 0.1 μmole d'un certain dimitrophenyl (DNP) peptide avec une precision suffisante pour dire sans ambiguite que ce contient quatre residus d'acide aspartique. 2. L'hydrolyse menagee du DNP-trypsinogene permet d'identifier trois DNP-peptides N-terminaux: l'acide DNP-valylaspartique, DNP-valylaspartylaspartique et un DNP-peptide contenant de la DNP-valine (1 mole), aspartique (4 mole) l'ϵ DNP-lysine mole). La sequence N-terminale trypsinogene possede donc meme composition globale le Davie Neurath libere pendant l'activation enzymogene. Notre theorie selon lacquelle implique l'ablation chaine se trouve ainsi confirmee. 3. Cette repond a formule: Val · Asp [(Asp) 2 , Lys]—. position lysine ne peut pas l'heure actuelle etre precise davantage faire intervenir hypothese concernant specificite d'action trypsine.