作者: Eduard Raabe , Dietrich Knorr
关键词:
摘要: Kinetic studies on the isothermal pressure inactivation of Bacillus amyloliquefaciens α-amylase (BAA) in Tris/HCl buffer and 15.% (w/v) starch solution were performed at 25°C. The reaction rate hydrolysis was studied 25°C under high conditions. The kinetics dependence could be described with a first-order kinetic model. activation volume enzyme 0.05M pH 7.2 calculated as -28.42.2cm3/mole 1.5% -13.82.1cm3/mole. difference volumes obtained confirm protective effect substrate against inactivation. found to retarded increasing resulting +22.71.9cm3/mole. In preliminary strongly depend initial concentration. A pretreatment resulted no changes digestibility substrate. Kinetik der Starkehydrolyse mit amyloliquefaciens-α-amylase unter hohem hydrostatischem Druck.Die Aktivierungsvolumina α-Amylase und Enzym-Inaktivierungsreaktion wurden als kinetische Parameter Druckbeeinflussung dieser Reaktionen bestimmt. Dazu wurde die Geschwindigkeit Inaktivierungskinetik von BAA bei einer Temperatur hydrostatischen Drucken bis 400MPa untersucht. Beide Reaktionsverlaufe lassen sich Reaktion 1. Ordnung beschreiben. Vorversuchen zeigte sich, das im Puffersystem stark Anfangsenzymkonzentration abhangig ist. Die Enzyminaktivierung wird zunehmendem Druck beschleunigt lieferte ein negatives Aktivierungsvolumen ΔV*=-28,42,2cm3/Mol 0,05M Puffer 7,2. Baroresistenz ist medienabhangig. Substratlosung ergab nur ΔV*=-13,82,1cm3/Mol bestatigt Schutzeffekte des Substrates Hochdruckinaktivierung Enzymen. verlangsamt besitzt positives Vorzeichen, es ΔV*=+22,71,9cm3/Mol 25−°C 1,5% Starkelosung bestimmt.