Modification of fibrin to improve applications in regenerative medicine

作者: Tatjana Morton

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摘要: Die Methode von Tissue Engineering oder der Gewebezuchtung drangt uns Matrizen Stutzgeruste , die Gewebearten imitieren in vitro zu entwickeln. setzt Prasenz sich regenerierenden Zellen, biologisch degradierenden und Bioreaktoren, zellulare Umwelt regulieren. Zellen biologische konnen mit unterschiedlichen Methoden verwendet werden. Fibrin stellt eine gut anwendbare abbaubare Matrix, an regulatorische Faktoren wie Wachstumsfaktoren binden, dar. In unseren Studien testeten wir Fibroblasten Wachstumsfaktor 2 (FGF-2) Peptide, welche Bindungsaffinitat Fibrin(ogen) aufweisen, auf ihre Aktivitat isolierten humanen Fettstammzellen. FGF-2 Peptide hatten keine Auswirkung Proliferation aber fuhrten einer Erhohung Kollagen Ia2 III mRNA Expression innerhalb Inkubationszeit 7 Tagen. Weitere Experimente beschaftigten dem kontrollierten Freisetzung Substanzen aus Fibrin. Substanzen, naturliche wurden sogenannte Fibrin-Anker (Fibronektin Trombin), Bindedomane haben, gebunden. Mit diesem System zeigte kontinuierliche dieser Fibrinmatrix. Eine weiter Modifikation Fibrin war Produktion Fibrinmatten durch elektrisches Spinnen. Fibrinogen Trombin Hexafluoroisopropanol-Losung gelost Nanofasern gesponnen. Auf Grund des geringen Durchmessers bilden sie attraktive Matrix fur Zellkontakte. Ahnlichkeit Grose Netzwerks 3-dimensionalen Anordnung extrazellularen Matrixcomponenten erleichtern den Kontakt Anhaftung zur Matrix. Zuletzt noch neuen um 3-dimensionale mesenchymale Stammzell-Konstrukte erzeugen. Amniotische Stammzellen vermischt. Innerhalb 8 Tagen wurde das Spannung einem schlauchartigen Konstrukt kontrahiert. Dieses Fibrin-Zell-Konstrukt Bioreaktor uber einen Zeitraum 14 0.1 Hz Lange 114% gedehnt. Histologische Untersuchungen zeigten hohe Dichte im gedehnten Bereich. Diese Resultate weisen neue funktionellen Konstrukten Sehnen Bander hin.

参考文章(138)
C.Y. Liu, H.L. Nossel, K.L. Kaplan, The binding of thrombin by fibrin. Journal of Biological Chemistry. ,vol. 254, pp. 10421- 10425 ,(1979) , 10.1016/S0021-9258(19)86724-8
MW Mosesson, JP DiOrio, KR Siebenlist, JS Wall, JF Hainfeld, Evidence for a second type of fibril branch point in fibrin polymer networks, the trimolecular junction Blood. ,vol. 82, pp. 1517- 1521 ,(1993) , 10.1182/BLOOD.V82.5.1517.1517
ED Harlow, David Lane, A Laboratory manual Cold Spring Harbor Laboratory. ,(1989)
G. Schlag, H. Redl, M. Turnher, H. P. Dinges, The Importance of Fibrin in Wound Repair Revue de laryngologie - otologie - rhinologie. ,vol. 108, pp. 3- 12 ,(1986) , 10.1007/978-3-642-95513-6_1
J.Z. Zhang, C.M. Redman, Identification of B beta chain domains involved in human fibrinogen assembly. Journal of Biological Chemistry. ,vol. 267, pp. 21727- 21732 ,(1992) , 10.1016/S0021-9258(19)36672-4
Yuan-Di Halvorsen, Regis Saladin, Johan Auwerx, Michael Briggs, Lluis Fajas, Sharon Dana, Differential regulation of peroxisome proliferator activated receptor gamma1 (PPARgamma1) and PPARgamma2 messenger RNA expression in the early stages of adipogenesis Cell Growth & Differentiation. ,vol. 10, pp. 43- 48 ,(1999)
A Z Budzynski, B V Pandya, C S Cierniewski, Conservation of human fibrinogen conformation after cleavage of the B beta chain NH2 terminus. Journal of Biological Chemistry. ,vol. 260, pp. 2994- 3000 ,(1985) , 10.1016/S0021-9258(18)89463-7
Hu Peng, Abha Sahni, Philip Fay, Stephen Bellum, Igor Prudovsky, Thomas Maciag, Charles W. Francis, Identification of a binding site on human FGF-2 for fibrinogen. Blood. ,vol. 103, pp. 2114- 2120 ,(2004) , 10.1182/BLOOD-2003-08-2638