Cysteine proteinase content of rat muscle lysosomes. Evidence for an unusual proteinase activity

摘要: Resume Les cysteines proteinases lysosomales ont ete fractionnees a partir d'une preparation partiellement purifiee de lysosomes muscles rat. Par filtration sur gel Sephadex G75, la cathepsine D est separee deux fractions proteolytiques exigentes en thiols, poids moleculaire 25 000 et 55 respectivement. chromatofocalisation nous avons montre presence, dans premiere fraction ( Mr = 000), trois formes H, eluees respectivement pH 7,2, 6,0 5,8, B, 5,5 5,25. isoenzymes H hydrolysent Arg-NNap BANA; elles sont totalement inhibees par le p-CMB seulement 5.10 −5 M leupeptine (inhibition 60%). tres sensibles au degradent ZPheArgNMec, ZArgArgNNap BANA. Nous outre l'existence, l'etat traces, activite typique L. La contient une cysteine proteinase active ZPheArgNMec un degre moindre Contrairement aux cathepsines B elle sensible HgCl 2 , inhibee 93% 2.10 −8 n'est activee que 10 mM DTT. Plusieurs cette (eluees entre ph 5,8 4,0) separees chromatofocalisation.