Cálculo de las constantes cinéticas del proceso de termo inactivación disociativa de la fosfatasa Acida

作者: Alfonso Quijano Parra , Martínez Ch Oscar Luis Martínez Ch Oscar Luis , Luis Fernando Arbeláez Ramirez

DOI: 10.24054/01204211.V1.N1.2015.1664

关键词:

摘要: Introduccion : La fosfatasa acida es una enzima oligomerica compuesta por dos subunidades  y  la cinetica de termo inactivacion las enzimas dimericas, se realiza en etapas y corresponde al mecanismo cinetico secuencial disociativa  un dimero activo, que disocia reversiblemente subunidades inactivas. Objetivo Estudiar el proceso a diferentes temperaturas pH optimo Materiales metodos: Se utilizo preparado del germen trigo firma Sigma, USA. El sustrato utilizado p-nitrofenilfosfato sodio hexahidratado Alfa Aesar A Jhonson Mathey Company. actividad determino velocidad inicial hidrolisis sodio. cantidad p-nitrofenol formado espectrofotometro  Genesys 20 405 nm. llevo cabo buffer acetato 0.1 M 5,5 valores temperatura 50 0 C, 55 C ,60 65 Resultados estudio esquema dimerica -fosfatasa incluye disociacion reversible activo monomeros inactivos posterior denaturacion los monomeros. calculan parametros cineticos caracteristicos k 1, -1 , d K dis  y aso Conclusiones: 1.-Las curvas cineticas coordenadas semilogaritmicas ecuacion primer orden tienen punto quiebre. 2.- Los 1 correspondientes constante determinan estructura dimero, aumentan con temperatura. 3.-La energia activacion monomero 23,22 KJ/Mol

参考文章(20)
Y R Chen, Tso T.S.C, ISOLATION AND CHARACTERIZATION OF A GROUP III ISOENZYME OF ACID PHOSPHATASE FROM RICE PLANTS Botanical Bulletin of Academia Sinica. ,vol. 38, pp. 245- 250 ,(1997)
Takashi Kuda, Noriko Tsuda, Toshihiro Yano, Thermal inactivation characteristics of acid and alkaline phosphatase in fish and shellfish Food Chemistry. ,vol. 88, pp. 543- 548 ,(2004) , 10.1016/J.FOODCHEM.2004.01.069
Izabela Jagiełło, Arianna Donella-Deana, Jadwiga Szczegielniak, Lorenzo A. Pinna, Grażyna Muszyńska, Identification of protein phosphatase activities in maize seedlings. Biochimica et Biophysica Acta. ,vol. 1134, pp. 129- 136 ,(1992) , 10.1016/0167-4889(92)90035-A
R. Senna, V. Simonin, M.A.C. Silva-Neto, E. Fialho, Induction of acid phosphatase activity during germination of maize (Zea mays) seeds. Plant Physiology and Biochemistry. ,vol. 44, pp. 467- 473 ,(2006) , 10.1016/J.PLAPHY.2006.03.008
Yasuko Tanemura, Masataka Yoshino, Regulatory role of polyamine in the acid phosphatase from potato tubers Plant Physiology and Biochemistry. ,vol. 44, pp. 43- 48 ,(2006) , 10.1016/J.PLAPHY.2006.02.001
Peter Vrábel, Milan Polakovič, Vladimír Štefuca, Vladimír Báleš, Analysis of mechanism and kinetics of thermal inactivation of enzymes: Evaluation of multitemperature data applied to inactivation of yeast invertase Enzyme and Microbial Technology. ,vol. 20, pp. 348- 354 ,(1997) , 10.1016/S0141-0229(96)00150-0
Richard K. Owusu, Nathalie Berthalon, A test for the two-stage thermoinactivation model for chymotrypsin Food Chemistry. ,vol. 48, pp. 231- 235 ,(1993) , 10.1016/0308-8146(93)90132-Y
S Jung, M Ghoul, M de Lamballerie-Anton, Changes in lysosomal enzyme activities and shear values of high pressure treated meat during ageing Meat Science. ,vol. 56, pp. 239- 246 ,(2000) , 10.1016/S0309-1740(00)00048-6
Parvinder Kaur, Anja Lingner, Bijinder Singh, Erik Böer, Jelena Polajeva, Gerhard Steinborn, Rüdiger Bode, Gerd Gellissen, Tulasi Satyanarayana, Gotthard Kunze, APHO1 from the yeast Arxula adeninivorans encodes an acid phosphatase of broad substrate specificity Antonie Van Leeuwenhoek International Journal of General and Molecular Microbiology. ,vol. 91, pp. 45- 55 ,(2006) , 10.1007/S10482-006-9094-6
Virginius Šikšnis, Vadim V. Mozhaev, Nina Galkantaite, Nikolai S. Melik-Nubarov, Genadii Denis, Karel Martinek, Unusual (zig-zag) temperature dependence of the rate constant for irreversible thermoinactivation of hydrophilized enzymes Collection of Czechoslovak Chemical Communications. ,vol. 55, pp. 1366- 1371 ,(1990) , 10.1135/CCCC19901366