摘要: Purified glucose isomerase from Actinoplanes missouriensis was immobilized on porous DEAE-cellulose beads by simple adsorption. The retained over 70% of its original activity. hinderance enzyme activity due to pore diffusion and film insignificant with the bead size at 35 mesh or smaller. relative substrate flow rate can be kept 0.04 cm/s higher. optimum pH imobilized did not change, however, range became broader. broader profile indicated that enzymes are less sensitive change in substrate. half life around 1,000 h 60°C. Cobalt ions required for stability. cost using DEAE cellulose should than whole cell immobilization system primarily fact reusable as well purification. Auf DEAE-Celluloseperten immobilisierte Glucoseisomerase Gereinigte Glucoseisomerase aus missouriensis, wurde durch einfache Adsorption auf porosen DEAE-Celluloseperlen immobilisiert. Die behielt uber ihrer ursprunglichen Aktivitat. Behinderung der immobili-sierten Enzymaktivitat Poren- und Filmdiffusion war bei einem Perlendurchmesser von Maschen oder geringer unbedeutend. Fliesgeschwindigkeit kann 0,04 hoher gehalten werden. Das optimale des immobilisierten Enzyms anderte sich nicht, aber pH-Bereich breiter. breitere pH-Profil deutete darauf hin, das Enzyme gegenuber pH-Anderungen weniger empfindlich sind. Halbwertzeit betrug 60°C etwa 1 000 h. Kobaltionen sind fur die Stabilitat nicht erforderlich. Kosten Verwendung immobilisiertem Enzym sollten niedriger sein als dem vollstandigen Zellimmobilisierungssystem, wenn man berucksichtigt, sowohl Immobilisierung auch Reinigung wiederverwendet werden konnen.