Über eine Valin-Carboxylyase aus Bacillus sphaericus

摘要: 1. In 4 von 9 untersuchten Stammen Bacillus sphaericus lies sich eine l-Valin-Carboxylyase nachweisen. 2. Einige Eigenschaften des Enzyms wurden an Acetonpraparaten B. ATCC 245 naher untersucht. Die Decarboxylase reagiert substratunspezifisch mit folgenden Aminosauren: Valin, Norvalin, Leucin, 2-Amino-n-buttersaure, Norleucin, Isoleucin, Methionin, Alanin und Phenylalanin. Bei gleichzeitigem Angebot zweier Substrate last kein additiver Effekt feststellen. 3. Das pH-Optimum der Enzymkatalyse liegt bei pH 7,7–7,9, das Temperaturoptimum zwischen 50 60°C. 4. Die wird durch Pyridoxalphosphat (PLP), in geringerem Mase auch Pyridoxal, aktiviert. Ohne Zusatz PLP nimmt die Decarboxylierungsrate stetig ab, zwar Leucin sehr viel schneller als Valin; Decarboxylierung Valin gehemmt. 5. Carbonyl- SH-Gruppenreagentien hemmen Decarboxylase. schutzt Enzym gewissem Umfang gegen starker progressiv zunehmende Hemmung Jodacetat, kann aber bereits eingetretene Inaktivierung nicht wieder aufheben. 6. Die Enzymaktivitat ist am hochsten ganz jungen Kulturen sphaericus; schon zu Beginn exponentiellen Wachstums fallt sie steib ab.