Mise en evidence et caractérisation d'une interaction fonctionnelle entre la kinase Aurora-A et la phosphatase PP2A

摘要: Le deroulement de la mitose est tres etroitement controle par une succession reactions enzymatiques en particulier, celles catalysees nombreuses proteines kinases et phosphatases. Plus precisement, serine/threonine kinase mitotique Aurora-A essentielle a ces processus car elle participe regulation transition G2/M, du cycle des centrosomes, fuseau segregation centrosomes. activee grâce son interaction avec d'autres telles que TPX2 AJUBA activite modulee phosphorylation sites specifiques. Par ailleurs, il ete recemment montre in vitro degradation voie proteasome induite dephosphorylation d'un residu conserve : serine 51. Ceci suggere qu'une phosphatase induit proteolyse S51. Dans cette etude, nous avons PP2A sont co-localisees dans les centrosomes cellules mammiferes interagissent au sein meme complexe. De plus, l'inhibition pharmacologique l'activite ou expression conduisent stabiliser vivo. Ces resultats indiquent Enfin, Nous confirme vivo S51 protege degradation.